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Où vont les protéines qu'on mange ?

Sur 25 g de protéines de lait bues après un effort, environ un tiers reste dans l'intestin et le foie, près d'un cinquième devient du muscle en 12 heures, et le reste nourrit les autres tissus ou est brûlé (Trommelen, 2023). Chaque jour, le corps construit 250 à 300 g de protéines, bien plus qu'il n'en mange : il recycle surtout les siennes.

Le trajet d'un repas, le chantier du jour, puis qui se renouvelle le plus vite : choisissez un repas, changez d'étape.

Que devient un repas de protéines ?

Les protéines sont de longues chaînes d'acides aminés. L'intestin les coupe et les absorbe, le foie se sert en premier, puis le sang distribue le reste aux muscles et aux autres tissus. Ce que le corps n'utilise pas est brûlé : l'azote part en urée dans l'urine.

Repas :
Le repas 25 g de protéines Estomac Intestin non absorbé : environ 1 g Foie l'intestin et le foie en gardent 7,4 g 23,9 g absorbés veine porte sucre venu du repas : 3,9 g en 8 h après le repas0 h Le sang reçoit 16,5 g protéines du sang : 1,5 g Muscles +4,5 g alanine, glutamine Autres tissus peau, défenses, moelle... reste ou brûlé : 10,5 g Reins urée dans l'urine sucre des reins bleu = sucre Bande dorée :épaisseur = grammes

  • humainRepas étudié : protéines de lait bues après un effort de musculation, 36 jeunes hommes, suivis 12 heures avec des protéines marquées (Trommelen, 2023). Avec 20 g de caséine au repos, 55 % passent dans le sang en 5 heures et 11 % deviennent du muscle (Groen, 2015).
  • humainVitesse : les acides aminés arrivent dans le sang au plus fort vers 50 minutes pour le lactosérum, vers 1 h 30 pour la caséine et le lait (18 études, 602 personnes, Gorissen 2020). Un steak passe moins vite qu'un steak haché : 49 % contre 61 % en 6 heures (Pennings, 2013).
  • estimation« Reste ou brûlé » : ce que le sang a reçu moins ce qui est devenu muscle ou protéines du sang (calcul). L'étude ne sépare pas les autres tissus de ce qui est brûlé.
  • estimationBilan : l'étude mesure ce qui arrive dans le sang en 12 heures (66 % avec 25 g, 53 % avec 100 g). Le reste n'y est pas encore arrivé : le non absorbé (environ 4,5 %, Bos 1999), ce que l'intestin et le foie gardent pour eux (calcul) et, avec 100 g, ce qui est encore en train d'être digéré. Le muscle (18 % et 13 %) et les protéines du sang (6 % et 4 %) font partie de ce qui est arrivé dans le sang.
  • humainProtéines changées en sucre : après 4 œufs (23 g de protéines marquées), 3,9 g des 50,4 g de sucre fabriqués en 8 heures venaient de ces protéines, soit environ 8 % (Fromentin, 2013, et calcul). Sans manger, la part du sucre neuf dans le sucre du sang passe de 47 % après 14 heures à 67 % après 22 heures et 93 % après 42 heures ; elle compte ensemble le lactate, le glycérol et les acides aminés (Landau, 1996).
À savoir : cette page explique ce que deviennent les protéines dans le corps, elle ne dit pas combien en manger. Les chiffres viennent surtout d'études sur de jeunes hommes qui boivent des protéines de lait : un repas solide, une femme, une personne âgée ou malade peuvent donner d'autres valeurs.

Questions fréquentes sur les protéines dans le corps

Le corps peut-il absorber plus de 30 g de protéines par repas ?

Oui. Après un effort, 100 g de protéines de lait ont été absorbés et utilisés pendant plus de 12 heures ; avec 25 g, les acides aminés du sang revenaient au niveau du groupe sans protéines après environ 5 heures (Trommelen, 2023). L'idée d'un plafond venait d'études plus courtes, arrêtées à 4 ou 5 heures.

Le corps stocke-t-il les protéines ?

Pas comme les graisses ou le sucre. Il n'a pas de réserve faite pour ça : toutes ses protéines travaillent. Les acides aminés libres, en attente, font moins de 100 g dans tout le corps (Calvez, 2024). Ce qui n'est pas utilisé est brûlé, et l'azote part en urée.

Que devient l'excès de protéines ?

Le foie retire l'azote des acides aminés en trop et le change en urée, que les reins rejettent dans l'urine. Le reste de la molécule sert de carburant ou devient du sucre. Avec du lait, environ 14,5 % de l'azote mangé est déjà changé en urée dans les 8 heures : 95,5 % sont absorbés et 81 % restent dans le corps (Bos, 1999, et calcul).

Pourquoi le corps démonte-t-il ses protéines pour les reconstruire ?

Pour réparer celles qui s'abîment, pour s'adapter au repas, au jeûne, à l'effort ou à une infection, pour régler vite certaines réactions, et pour garder une réserve d'acides aminés quand on ne mange pas. Les durées de vie varient beaucoup : moins d'une heure pour une enzyme qui sert d'interrupteur (Svensson, 1997), 15 ans pour le collagène de la peau et 117 ans pour celui du cartilage (Verzijl, 2000). Ce recyclage coûte environ 20 % de l'énergie dépensée au repos (Welle et Nair, 1990).

Combien de protéines le corps perd-il chaque jour ?

Même avec un apport suffisant, environ 47 mg d'azote par kilo et par jour, soit environ 21 g de protéines pour 70 kg (rapport OMS, FAO et UNU, 2007, et calcul) : urée, selles, peau, cheveux. Le muscle perd aussi environ 2 g de créatinine par jour, à refaire avec des acides aminés (Brosnan, 2011).

À voir aussi

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Sources

  1. Trommelen J, van Lieshout GAA, Nyakayiru J, et al. The anabolic response to protein ingestion during recovery from exercise has no upper limit in magnitude and duration in vivo in humans. Cell Rep Med, 2023;4(12):101324. doi:10.1016/j.xcrm.2023.101324
  2. Groen BB, Horstman AM, Hamer HM, et al. Post-prandial protein handling: you are what you just ate. PLoS One, 2015;10(11):e0141582. doi:10.1371/journal.pone.0141582
  3. Gorissen SHM, Trommelen J, Kouw IWK, et al. Protein type, protein dose, and age modulate dietary protein digestion and phenylalanine absorption kinetics and plasma phenylalanine availability in humans. J Nutr, 2020;150(8):2041-2050. doi:10.1093/jn/nxaa024
  4. Pennings B, Groen BB, van Dijk JW, et al. Minced beef is more rapidly digested and absorbed than beef steak, resulting in greater postprandial protein retention in older men. Am J Clin Nutr, 2013;98(1):121-128. doi:10.3945/ajcn.112.051201
  5. Bos C, Mahé S, Gaudichon C, et al. Assessment of net postprandial protein utilization of 15N-labelled milk nitrogen in human subjects. Br J Nutr, 1999;81(3):221-226. doi:10.1017/s0007114599000410
  6. Calvez J, Azzout-Marniche D, Tomé D. Protein quality, nutrition and health. Front Nutr, 2024;11:1406618. doi:10.3389/fnut.2024.1406618
  7. OMS, FAO, UNU. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Série de rapports techniques de l'OMS 935, 2007. iris.who.int
  8. Levitt DG, Levitt MD. Human serum albumin homeostasis: a new look at the roles of synthesis, catabolism, renal and gastrointestinal excretion, and the clinical value of serum albumin measurements. Int J Gen Med, 2016;9:229-255. doi:10.2147/ijgm.s102819
  9. Phillips SM, Paddon-Jones D, Layman DK. Optimizing adult protein intake during catabolic health conditions. Adv Nutr, 2020;11(4):S1058-S1069. doi:10.1093/advances/nmaa047
  10. Church DD, Hirsch KR, Park S, et al. Essential amino acids and protein synthesis: insights into maximizing the muscle and whole-body response to feeding. Nutrients, 2020;12(12):3717. doi:10.3390/nu12123717
  11. Nakshabendi IM, McKee R, Downie S, Russell RI, Rennie MJ. Rates of small intestinal mucosal protein synthesis in human jejunum and ileum. Am J Physiol, 1999;277(6):E1028-E1031. doi:10.1152/ajpendo.1999.277.6.e1028
  12. van Dijk DPJ, Horstman AMH, Smeets JSJ, et al. Tumour-specific and organ-specific protein synthesis rates in patients with pancreatic cancer. J Cachexia Sarcopenia Muscle, 2019;10(3):549-556. doi:10.1002/jcsm.12419
  13. Smeets JSJ, Horstman AMH, Schijns OEMG, et al. Brain tissue plasticity: protein synthesis rates of the human brain. Brain, 2018;141(4):1122-1129. doi:10.1093/brain/awy015
  14. Morell A, Terry WD, Waldmann TA. Metabolic properties of IgG subclasses in man. J Clin Invest, 1970;49(4):673-680. doi:10.1172/jci106279
  15. Brosnan JT, da Silva RP, Brosnan ME. The metabolic burden of creatine synthesis. Amino Acids, 2011;40(5):1325-1331. doi:10.1007/s00726-011-0853-y
  16. Roberts MD, Haun CT, Vann CG, Osburn SC, Young KC. Sarcoplasmic hypertrophy in skeletal muscle: a scientific ‘unicorn’ or resistance training adaptation? Front Physiol, 2020;11:816. doi:10.3389/fphys.2020.00816
  17. Barle H, Nyberg B, Essén P, et al. The synthesis rates of total liver protein and plasma albumin determined simultaneously in vivo in humans. Hepatology, 1997;25(1):154-158. doi:10.1002/hep.510250128
  18. ICRP. Adult Reference Computational Phantoms. ICRP Publication 110. Ann ICRP, 2009;39(2). icrp.org
  19. Mitchell HH, Hamilton TS, Steggerda FR, Bean HW. The chemical composition of the adult human body and its bearing on the biochemistry of growth. J Biol Chem, 1945;158(3):625-637. doi:10.1016/S0021-9258(19)51339-4
  20. Oberholzer L, Montero D, Robach P, et al. Determinants and reference values for blood volume and total hemoglobin mass in women and men. Am J Hematol, 2024;99(1):88-98. doi:10.1002/ajh.27162
  21. Franco RS. Measurement of red cell lifespan and aging. Transfus Med Hemother, 2012;39(5):302-307. doi:10.1159/000342232
  22. Fromentin C, Tomé D, Nau F, et al. Dietary proteins contribute little to glucose production, even under optimal gluconeogenic conditions in healthy humans. Diabetes, 2013;62(5):1435-1442. doi:10.2337/db12-1208
  23. Landau BR, Wahren J, Chandramouli V, et al. Contributions of gluconeogenesis to glucose production in the fasted state. J Clin Invest, 1996;98(2):378-385. doi:10.1172/jci118803
  24. Felig P, Pozefsky T, Marliss E, Cahill GF Jr. Alanine: key role in gluconeogenesis. Science, 1970;167(3920):1003-1004. doi:10.1126/science.167.3920.1003
  25. Holeček M. Origin and roles of alanine and glutamine in gluconeogenesis in the liver, kidneys, and small intestine under physiological and pathological conditions. Int J Mol Sci, 2024;25(13):7037. doi:10.3390/ijms25137037
  26. Svensson F, Ceriani C, Wallström EL, et al. Cloning of a trypanosomatid gene coding for an ornithine decarboxylase that is metabolically unstable even though it lacks the C-terminal degradation domain. Proc Natl Acad Sci USA, 1997;94(2):397-402. doi:10.1073/pnas.94.2.397
  27. Verzijl N, DeGroot J, Thorpe SR, et al. Effect of collagen turnover on the accumulation of advanced glycation end products. J Biol Chem, 2000;275(50):39027-39031. doi:10.1074/jbc.M006700200
  28. Welle S, Nair KS. Relationship of resting metabolic rate to body composition and protein turnover. Am J Physiol, 1990;258(6 Pt 1):E990-E998. doi:10.1152/ajpendo.1990.258.6.e990

Vrai ou faux ?

La plupart des protéines d'un repas finissent dans les muscles.

Faux. 11 à 18 % du repas devient du muscle dans les 5 à 12 heures (Groen 2015, Trommelen 2023). L'intestin et le foie gardent un tiers à la moitié.

Le corps construit chaque jour plus de protéines qu'on n'en mange.

Vrai. Environ 250 à 300 g par jour, plusieurs fois l'apport, grâce aux acides aminés de ses propres protéines démontées (Calvez, 2024).

Le muscle renouvelle ses protéines plus vite que le foie.

Faux. Le foie va environ 13 fois plus vite : 0,45 % par heure contre 0,035 % chez les mêmes patients (van Dijk, 2019).

Les étapes en texte

Les textes qui s'affichent pendant l'animation, à lire sans elle.

  1. Une petite part devient du sucre
    Une fois l'azote retiré, le foie peut changer le reste de certains acides aminés en sucre (glucose), qu'il envoie dans le sang. Mais c'est peu : 8 volontaires ont mangé 4 œufs, soit 23 g de protéines, après une nuit sans manger. En 8 heures, ces protéines n'ont donné que 3,9 g des 50 g de sucre fabriqués par le corps (Fromentin, 2013).
  2. Loin des repas, le muscle prête ses briques
    Sans repas, le corps doit garder du sucre dans le sang. Le muscle démonte un peu de ses protéines et envoie surtout de l'alanine et de la glutamine (Felig, 1970 ; Holeček, 2024). Le foie fait du sucre avec l'alanine, les reins aussi avec la glutamine. Ce sucre neuf, fait aussi avec le lactate et le glycérol des graisses, donne 47 % du sucre du sang après 14 heures sans manger, et 93 % après 42 heures (Landau, 1996).
  1. Le stock : 10 kg de protéines
    Un adulte de 70 kg contient environ 10 kg de protéines (Levitt, 2016) : muscles, peau, os, sang, organes. À côté, les acides aminés libres, en attente, font moins de 100 g dans tout le corps (Calvez, 2024). Il n'y a pas de réserve de protéines : toutes travaillent.
  2. Le grand recyclage
    Chaque jour, le corps démonte environ 250 à 300 g de ses protéines et en construit autant (Calvez, 2024). Avec 80 g mangés, par exemple, il construit donc 3 à 4 fois plus qu'il ne mange : la plupart des acides aminés viennent de ses propres protéines démontées.
  3. Qui construit quoi ?
    Les muscles, les plus gros, ne font qu'environ un quart du renouvellement à jeun (Phillips, 2020). Le foie, la paroi de l'intestin, le sang et les défenses, bien plus petits, renouvellent leurs protéines beaucoup plus vite. Pour une bonne moitié, personne n'a mesuré organe par organe chez l'humain.
  4. Ce qui sort
    Un adulte qui ne grossit ni ne maigrit rejette autant d'azote qu'il en mange : surtout de l'urée dans l'urine. Même avec assez de protéines, il perd environ 21 g de protéines par jour (OMS, 2007, et calcul), plus environ 2 g de créatinine venue des muscles (Brosnan, 2011).
  5. Prendre du muscle : quelques grammes par jour
    Le muscle est fait d'environ 75 % d'eau et 15 à 20 % de protéines (Roberts, 2020). Prendre 1 kg de muscle en un mois, par exemple, c'est garder 150 à 200 g de protéines, soit 5 à 7 g par jour (calcul). C'est à peine 2 % environ des 250 à 300 g construits chaque jour : le muscle grossit par une toute petite différence entre ce qu'il construit et ce qu'il démonte.
  6. Pourquoi démonter pour reconstruire ?
    Le corps démonte pour réparer : une protéine abîmée marche mal. Il démonte aussi pour s'adapter au repas, au jeûne, à l'effort ou à une infection, et pour régler vite : une enzyme qui sert d'interrupteur vit en général moins d'une heure (Svensson, 1997), il suffit d'arrêter de la construire pour couper. Ses protéines servent enfin de réserve quand on ne mange pas. Ce chantier coûte environ 20 % de l'énergie dépensée au repos (Welle et Nair, 1990).

Autres textes de l'animation

  • Qui construit les 280 g du jour ? (estimation)
  • En une journée, la paroi de l'intestin remplace déjà environ 40 % de ses protéines (calcul à partir de Nakshabendi, 1999). Le muscle, lui, en change à peine 1 %.
  • Au bout d'une semaine, la paroi de l'intestin est presque entièrement neuve, le foie a remplacé plus de la moitié de ses protéines. C'est pourquoi l'intestin et le foie se servent en premier dans chaque repas.
  • Après un mois, le cerveau a remplacé environ 70 % de ses protéines, l'albumine et les anticorps plus de 60 %. Le muscle, environ 30 % : il se renouvelle lentement, mais il est si gros qu'il pèse lourd dans le bilan du jour.
  • Après deux mois, presque tout est neuf sauf le muscle, encore à moitié ancien. Renouveler ses protéines ne veut pas dire changer ses cellules : un neurone garde sa place toute la vie et change ses pièces.
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Pour citer cette page dans un travail, un article ou une présentation :

Metabolive. « Où vont les protéines qu'on mange ? ». Mis à jour le 8 novembre 2026. https://metabolive.com/fr/quotidien/proteines-corps.