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¿A dónde van las proteínas que comemos?

De 25 g de proteínas de leche tomadas después de un esfuerzo, cerca de un tercio se queda en el intestino y el hígado, casi una quinta parte se convierte en músculo en 12 horas y el resto nutre los demás tejidos o se quema (Trommelen, 2023). Cada día, el cuerpo construye de 250 a 300 g de proteínas, mucho más de lo que come: sobre todo recicla las suyas.

El recorrido de una comida, la obra del día y luego qué se renueva más rápido: elija una comida y cambie de etapa.

¿Qué pasa con una comida de proteínas?

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos. El intestino las corta y las absorbe, el hígado se sirve primero y luego la sangre reparte el resto a los músculos y a los demás tejidos. Lo que el cuerpo no usa se quema: el nitrógeno sale como urea en la orina.

Comida:
La comida 25 g de proteínas Estómago Intestino no absorbido: cerca de 1 g Hígado el intestino y el hígado retienen 7,4 g 23,9 g absorbidos vena porta azúcar de la comida: 3,9 g en 8 h tras la comida0 h La sangre recibe 16,5 g proteínas en sangre: 1,5 g Músculos +4,5 g alanina, glutamina Otros tejidos piel, defensas, médula... resto o quemado: 10,5 g Riñones urea en la orina azúcar de los riñones azul = azúcar Banda dorada:grosor = gramos

  • humanoComida estudiada: proteínas de leche tomadas después de un esfuerzo de musculación, 36 hombres jóvenes, seguidos durante 12 horas con proteínas marcadas (Trommelen, 2023). Con 20 g de caseína en reposo, el 55 % pasa a la sangre en 5 horas y el 11 % se convierte en músculo (Groen, 2015).
  • humanoVelocidad: los aminoácidos llegan a la sangre con su pico hacia los 50 minutos con el suero de leche, hacia 1 h 30 min con la caseína y la leche (18 estudios, 602 personas, Gorissen 2020). Un bistec entero pasa más despacio que la carne picada: 49 % frente a 61 % en 6 horas (Pennings, 2013).
  • estimación«Resto o quemado»: lo que recibió la sangre menos lo que se convirtió en músculo o en proteínas de la sangre (cálculo). El estudio no separa los demás tejidos de lo que se quema.
  • estimaciónBalance: el estudio mide lo que llega a la sangre en 12 horas (66 % con 25 g, 53 % con 100 g). El resto aún no ha llegado: lo no absorbido (cerca del 4,5 %, Bos 1999), lo que el intestino y el hígado guardan para sí (cálculo) y, con 100 g, lo que todavía se está digiriendo. El músculo (18 % y 13 %) y las proteínas de la sangre (6 % y 4 %) forman parte de lo que llegó a la sangre.
  • humanoProteínas convertidas en azúcar: después de 4 huevos (23 g de proteínas marcadas), 3,9 g de los 50,4 g de azúcar fabricados en 8 horas venían de esas proteínas, es decir, cerca del 8 % (Fromentin, 2013, y cálculo). Sin comer, la parte del azúcar nuevo en el azúcar de la sangre pasa del 47 % tras 14 horas al 67 % tras 22 horas y al 93 % tras 42 horas; cuenta juntos el lactato, el glicerol y los aminoácidos (Landau, 1996).
Para saber: esta página explica qué pasa con las proteínas en el cuerpo, no dice cuántas comer. Las cifras vienen sobre todo de estudios con hombres jóvenes que toman proteínas de leche: una comida sólida, una mujer, una persona mayor o enferma pueden dar otros valores.

Preguntas frecuentes sobre las proteínas en el cuerpo

¿Puede el cuerpo absorber más de 30 g de proteínas por comida?

Sí. Después de un esfuerzo, 100 g de proteínas de leche se absorbieron y usaron durante más de 12 horas; con 25 g, los aminoácidos de la sangre volvían al nivel del grupo sin proteínas al cabo de unas 5 horas (Trommelen, 2023). La idea de un tope venía de estudios más cortos, detenidos a las 4 o 5 horas.

¿El cuerpo almacena las proteínas?

No como las grasas o el azúcar. No tiene una reserva hecha para eso: todas sus proteínas trabajan. Los aminoácidos libres, en espera, suman menos de 100 g en todo el cuerpo (Calvez, 2024). Lo que no se usa se quema, y el nitrógeno sale como urea.

¿Qué pasa con el exceso de proteínas?

El hígado quita el nitrógeno de los aminoácidos sobrantes y lo convierte en urea, que los riñones eliminan en la orina. El resto de la molécula sirve de combustible o se convierte en azúcar. Con leche, cerca del 14,5 % del nitrógeno ingerido ya se ha convertido en urea en 8 horas: se absorbe el 95,5 % y el 81 % se queda en el cuerpo (Bos, 1999, y cálculo).

¿Por qué el cuerpo desmonta sus proteínas para reconstruirlas?

Para reparar las que se dañan, para adaptarse a la comida, al ayuno, al esfuerzo o a una infección, para regular rápido ciertas reacciones y para guardar una reserva de aminoácidos cuando no comemos. La duración de vida varía mucho: menos de una hora para una enzima que hace de interruptor (Svensson, 1997), 15 años para el colágeno de la piel y 117 años para el del cartílago (Verzijl, 2000). Este reciclaje cuesta cerca del 20 % de la energía gastada en reposo (Welle y Nair, 1990).

¿Cuántas proteínas pierde el cuerpo cada día?

Incluso con un aporte suficiente, unos 47 mg de nitrógeno por kilo y por día, es decir, unos 21 g de proteínas para 70 kg (informe OMS, FAO y UNU, 2007, y cálculo): urea, heces, piel, cabello. El músculo pierde también unos 2 g de creatinina al día, que hay que rehacer con aminoácidos (Brosnan, 2011).

Vea también

Proteína de la clara y la yema: ¿hay que cocinarlas? ¿Adónde van las grasas que comemos? ¿Para qué sirve la creatina y cuánta tomar? ¿Qué pasa hora a hora cuando se ayuna?

Fuentes

  1. Trommelen J, van Lieshout GAA, Nyakayiru J, et al. The anabolic response to protein ingestion during recovery from exercise has no upper limit in magnitude and duration in vivo in humans. Cell Rep Med, 2023;4(12):101324. doi:10.1016/j.xcrm.2023.101324
  2. Groen BB, Horstman AM, Hamer HM, et al. Post-prandial protein handling: you are what you just ate. PLoS One, 2015;10(11):e0141582. doi:10.1371/journal.pone.0141582
  3. Gorissen SHM, Trommelen J, Kouw IWK, et al. Protein type, protein dose, and age modulate dietary protein digestion and phenylalanine absorption kinetics and plasma phenylalanine availability in humans. J Nutr, 2020;150(8):2041-2050. doi:10.1093/jn/nxaa024
  4. Pennings B, Groen BB, van Dijk JW, et al. Minced beef is more rapidly digested and absorbed than beef steak, resulting in greater postprandial protein retention in older men. Am J Clin Nutr, 2013;98(1):121-128. doi:10.3945/ajcn.112.051201
  5. Bos C, Mahé S, Gaudichon C, et al. Assessment of net postprandial protein utilization of 15N-labelled milk nitrogen in human subjects. Br J Nutr, 1999;81(3):221-226. doi:10.1017/s0007114599000410
  6. Calvez J, Azzout-Marniche D, Tomé D. Protein quality, nutrition and health. Front Nutr, 2024;11:1406618. doi:10.3389/fnut.2024.1406618
  7. OMS, FAO, UNU. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Serie de Informes Técnicos de la OMS 935, 2007. iris.who.int
  8. Levitt DG, Levitt MD. Human serum albumin homeostasis: a new look at the roles of synthesis, catabolism, renal and gastrointestinal excretion, and the clinical value of serum albumin measurements. Int J Gen Med, 2016;9:229-255. doi:10.2147/ijgm.s102819
  9. Phillips SM, Paddon-Jones D, Layman DK. Optimizing adult protein intake during catabolic health conditions. Adv Nutr, 2020;11(4):S1058-S1069. doi:10.1093/advances/nmaa047
  10. Church DD, Hirsch KR, Park S, et al. Essential amino acids and protein synthesis: insights into maximizing the muscle and whole-body response to feeding. Nutrients, 2020;12(12):3717. doi:10.3390/nu12123717
  11. Nakshabendi IM, McKee R, Downie S, Russell RI, Rennie MJ. Rates of small intestinal mucosal protein synthesis in human jejunum and ileum. Am J Physiol, 1999;277(6):E1028-E1031. doi:10.1152/ajpendo.1999.277.6.e1028
  12. van Dijk DPJ, Horstman AMH, Smeets JSJ, et al. Tumour-specific and organ-specific protein synthesis rates in patients with pancreatic cancer. J Cachexia Sarcopenia Muscle, 2019;10(3):549-556. doi:10.1002/jcsm.12419
  13. Smeets JSJ, Horstman AMH, Schijns OEMG, et al. Brain tissue plasticity: protein synthesis rates of the human brain. Brain, 2018;141(4):1122-1129. doi:10.1093/brain/awy015
  14. Morell A, Terry WD, Waldmann TA. Metabolic properties of IgG subclasses in man. J Clin Invest, 1970;49(4):673-680. doi:10.1172/jci106279
  15. Brosnan JT, da Silva RP, Brosnan ME. The metabolic burden of creatine synthesis. Amino Acids, 2011;40(5):1325-1331. doi:10.1007/s00726-011-0853-y
  16. Roberts MD, Haun CT, Vann CG, Osburn SC, Young KC. Sarcoplasmic hypertrophy in skeletal muscle: a scientific ‘unicorn’ or resistance training adaptation? Front Physiol, 2020;11:816. doi:10.3389/fphys.2020.00816
  17. Barle H, Nyberg B, Essén P, et al. The synthesis rates of total liver protein and plasma albumin determined simultaneously in vivo in humans. Hepatology, 1997;25(1):154-158. doi:10.1002/hep.510250128
  18. ICRP. Adult Reference Computational Phantoms. ICRP Publication 110. Ann ICRP, 2009;39(2). icrp.org
  19. Mitchell HH, Hamilton TS, Steggerda FR, Bean HW. The chemical composition of the adult human body and its bearing on the biochemistry of growth. J Biol Chem, 1945;158(3):625-637. doi:10.1016/S0021-9258(19)51339-4
  20. Oberholzer L, Montero D, Robach P, et al. Determinants and reference values for blood volume and total hemoglobin mass in women and men. Am J Hematol, 2024;99(1):88-98. doi:10.1002/ajh.27162
  21. Franco RS. Measurement of red cell lifespan and aging. Transfus Med Hemother, 2012;39(5):302-307. doi:10.1159/000342232
  22. Fromentin C, Tomé D, Nau F, et al. Dietary proteins contribute little to glucose production, even under optimal gluconeogenic conditions in healthy humans. Diabetes, 2013;62(5):1435-1442. doi:10.2337/db12-1208
  23. Landau BR, Wahren J, Chandramouli V, et al. Contributions of gluconeogenesis to glucose production in the fasted state. J Clin Invest, 1996;98(2):378-385. doi:10.1172/jci118803
  24. Felig P, Pozefsky T, Marliss E, Cahill GF Jr. Alanine: key role in gluconeogenesis. Science, 1970;167(3920):1003-1004. doi:10.1126/science.167.3920.1003
  25. Holeček M. Origin and roles of alanine and glutamine in gluconeogenesis in the liver, kidneys, and small intestine under physiological and pathological conditions. Int J Mol Sci, 2024;25(13):7037. doi:10.3390/ijms25137037
  26. Svensson F, Ceriani C, Wallström EL, et al. Cloning of a trypanosomatid gene coding for an ornithine decarboxylase that is metabolically unstable even though it lacks the C-terminal degradation domain. Proc Natl Acad Sci USA, 1997;94(2):397-402. doi:10.1073/pnas.94.2.397
  27. Verzijl N, DeGroot J, Thorpe SR, et al. Effect of collagen turnover on the accumulation of advanced glycation end products. J Biol Chem, 2000;275(50):39027-39031. doi:10.1074/jbc.M006700200
  28. Welle S, Nair KS. Relationship of resting metabolic rate to body composition and protein turnover. Am J Physiol, 1990;258(6 Pt 1):E990-E998. doi:10.1152/ajpendo.1990.258.6.e990

¿Verdadero o falso?

La mayoría de las proteínas de una comida terminan en los músculos.

Falso. Del 11 al 18 % de la comida se convierte en músculo en 5 a 12 horas (Groen 2015, Trommelen 2023). El intestino y el hígado retienen de un tercio a la mitad.

El cuerpo construye cada día más proteínas de las que comemos.

Verdadero. Unos 250 a 300 g al día, varias veces el aporte, gracias a los aminoácidos de sus propias proteínas desmontadas (Calvez, 2024).

El músculo renueva sus proteínas más rápido que el hígado.

Falso. El hígado va unas 13 veces más rápido: 0,45 % por hora frente a 0,035 % en los mismos pacientes (van Dijk, 2019).

Las etapas en texto

Los textos que aparecen durante la animación, para leer sin ella.

  1. Una pequeña parte se convierte en azúcar
    Una vez quitado el nitrógeno, el hígado puede convertir el resto de ciertos aminoácidos en azúcar (glucosa), que envía a la sangre. Pero es poco: 8 voluntarios comieron 4 huevos, es decir, 23 g de proteínas, tras una noche sin comer. En 8 horas, esas proteínas solo dieron 3,9 g de los 50 g de azúcar fabricados por el cuerpo (Fromentin, 2013).
  2. Lejos de las comidas, el músculo presta sus ladrillos
    Sin comida, el cuerpo tiene que mantener azúcar en la sangre. El músculo desmonta un poco de sus proteínas y envía sobre todo alanina y glutamina (Felig, 1970; Holeček, 2024). El hígado hace azúcar con la alanina, y los riñones también, con la glutamina. Este azúcar nuevo, hecho también con el lactato y el glicerol de las grasas, aporta el 47 % del azúcar de la sangre tras 14 horas sin comer y el 93 % tras 42 horas (Landau, 1996).
  1. El total: 10 kg de proteínas
    Un adulto de 70 kg contiene cerca de 10 kg de proteínas (Levitt, 2016): músculos, piel, huesos, sangre, órganos. Al lado, los aminoácidos libres, en espera, suman menos de 100 g en todo el cuerpo (Calvez, 2024). No hay reserva de proteínas: todas trabajan.
  2. El gran reciclaje
    Cada día, el cuerpo desmonta unos 250 a 300 g de sus proteínas y construye otro tanto (Calvez, 2024). Con 80 g comidos, por ejemplo, construye entonces de 3 a 4 veces más de lo que come: la mayoría de los aminoácidos vienen de sus propias proteínas desmontadas.
  3. ¿Quién construye qué?
    Los músculos, los más grandes, solo hacen cerca de una cuarta parte de la renovación en ayunas (Phillips, 2020). El hígado, la pared intestinal, la sangre y las defensas, mucho más pequeños, renuevan sus proteínas mucho más rápido. Para una buena mitad, nadie lo ha medido órgano por órgano en el ser humano.
  4. Lo que sale
    Un adulto que no engorda ni adelgaza elimina tanto nitrógeno como el que come: sobre todo urea en la orina. Incluso con suficientes proteínas, pierde unos 21 g de proteínas al día (OMS, 2007, y cálculo), más unos 2 g de creatinina procedente de los músculos (Brosnan, 2011).
  5. Ganar músculo: unos gramos al día
    El músculo está hecho de cerca de un 75 % de agua y de un 15 a 20 % de proteínas (Roberts, 2020). Ganar 1 kg de músculo en un mes, por ejemplo, es retener de 150 a 200 g de proteínas, es decir, de 5 a 7 g al día (cálculo). Es apenas un 2 % aproximadamente de los 250 a 300 g construidos cada día: el músculo crece por una diferencia muy pequeña entre lo que construye y lo que desmonta.
  6. ¿Por qué desmontar para reconstruir?
    El cuerpo desmonta para reparar: una proteína dañada funciona mal. También desmonta para adaptarse a la comida, al ayuno, al esfuerzo o a una infección, y para regular rápido: una enzima que hace de interruptor suele vivir menos de una hora (Svensson, 1997), basta con dejar de construirla para cortar. Por último, sus proteínas sirven de reserva cuando no comemos. Esta obra cuesta cerca del 20 % de la energía gastada en reposo (Welle y Nair, 1990).

Otros textos de la animación

  • ¿Quién construye los 280 g del día? (estimación)
  • En un día, la pared intestinal ya reemplaza cerca del 40 % de sus proteínas (cálculo a partir de Nakshabendi, 1999). El músculo, en cambio, apenas cambia un 1 %.
  • Al cabo de una semana, la pared intestinal está casi totalmente nueva y el hígado ha reemplazado más de la mitad de sus proteínas. Por eso el intestino y el hígado se sirven primero en cada comida.
  • Después de un mes, el cerebro ha reemplazado cerca del 70 % de sus proteínas, y la albúmina y los anticuerpos más del 60 %. El músculo, cerca del 30 %: se renueva despacio, pero es tan grande que pesa mucho en el balance del día.
  • Después de dos meses, casi todo es nuevo salvo el músculo, todavía a medias antiguo. Renovar sus proteínas no significa cambiar sus células: una neurona conserva su lugar toda la vida y cambia sus piezas.
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Metabolive. «¿A dónde van las proteínas que comemos?». Actualizado el 8 de noviembre de 2026. https://metabolive.com/es/dia-a-dia/proteinas-cuerpo.